Des études de mutation révèlent comment la pieuvre antarctique s'arme d'une enzyme fraîche

Des études de mutation révèlent comment la pieuvre antarctique s’arme d’une enzyme fraîche

Source : © Visual & Written SL/Alay Stock Photo

Une enzyme trouvée dans la pieuvre tempérée (Poulpe bimaculatus) ne diffère de celui trouvé chez les poulpes de l’Antarctique que par quelques acides aminés, mais la pompe à ions fonctionne bien mieux dans des conditions glaciales

Une poignée de mutations d’acides aminés dans une enzyme provenant d’une pieuvre de l’Antarctique lui confère une remarquable tolérance au froid. La découverte est venue de la comparaison des enzymes d’espèces d’eau froide et d’espèces d’eau tempérée. Un aperçu de l’enzyme adaptée au froid pourrait être pertinent pour la conservation cryogénique ou la transplantation d’organes.

Des chercheurs américains ont commencé par étudier le fonctionnement d’une pompe à ions Na+/K+ provenant d’une pieuvre collectée sous la glace de la station McMurdo, en Antarctique. Cette pompe à ions Na+/K+, alimentée par l’ATP, expulse trois ions sodium pour deux ions potassium entrants, générant ainsi le gradient électrochimique essentiel au fonctionnement des neurones. Dans les neurones, l’activité de cette protéine utilise environ les trois quarts de la production d’énergie totale d’une cellule, note lIya Levental, physiologiste moléculaire à l’Université de Virginie.

« À mesure que nous abaissions la température, l’ATPase de la pieuvre de l’Antarctique a continué à fonctionner beaucoup plus rapidement que celle de la pieuvre des régions tempérées (une), qui s’est pratiquement arrêtée une fois que nous avons atteint 8°C », se souvient Miguel Holmgren de l’Institut national des troubles neurologiques et des accidents vasculaires cérébraux. Bethesda, Maryland. À 10°C, la pompe à poulpe de l’Antarctique est environ quatre fois plus active que la version tempérée, comme l’ont montré des expériences antérieures.

Pour révéler pourquoi, Holmgren et ses collègues ont injecté le message ARN qui code pour les enzymes de poulpe antarctique et tempéré dans les œufs non fécondés d’un animal. Xénope grenouille. Ils ont modifié les séquences d’acides aminés pour créer des chimères plus ou moins semblables aux enzymes antarctiques.

Il avait déjà été constaté que l’enzyme du céphalopode de l’Antarctique différait de celle de l’eau chaude sur 35 acides aminés sur 1028. Seulement 12 mutations ont permis à l’enzyme tempérée de reproduire la tolérance au froid de l’enzyme antarctique. Étonnamment, un seul changement d’acide aminé a permis une activité considérablement plus élevée face à un froid extrême – en remplaçant une valine par une leucine à l’interface de la protéine et du lipide.

Ce commutateur d’acide aminé unique rend l’ouverture de la pompe ionique plus hydrophobe, de sorte qu’elle glisse plus facilement dans la membrane cellulaire. «L’acide aminé rendait la protéine plus grasse», explique Holmgren. «Plus c’est gras, plus l’énergie nécessaire pour passer d’une conformation à une autre est faible et plus la pompe est rapide.»

Les enzymes s’adaptent au froid en devenant « plus souples », elles ont donc besoin de moins d’énergie pour subir des changements de conformation, ce qui est nécessaire lorsqu’il y a moins d’énergie thermique, explique Levental. «Les protéines membranaires présentent un défi supplémentaire : elles se trouvent dans un environnement lipidique lui-même affecté par le froid», ajoute-t-il.

Les résultats «suggèrent que les interactions physiques non spécifiques entre les protéines et les lipides – plutôt que le repliement des protéines – sont très importantes pour l’adaptation au froid», explique Levental. « C’est cool car cela montre à quel point les interactions subtiles entre les domaines transmembranaires et leurs lipides solvatants peuvent être importantes. »

L’adaptation des enzymes au froid est un problème bien plus intéressant que l’adaptation à la chaleur, explique Johan Åqvist, biochimiste à l’Université d’Uppsala, en Suède et président du comité Nobel de chimie. Cette dernière recherche est impressionnante, ajoute-t-il, et similaire à son rapport sur une enzyme globulaire, qui a révélé que la surface des protéines faisant face au solvant est principalement responsable de l’adaptation au froid. Il note également que l’enthalpie d’activation de la pompe conçue a été réduite, tout comme dans les enzymes normales adaptées au froid.

Bien que spéculative, la tolérance au froid des enzymes pourrait un jour être importante pour la médecine ou la conservation cryogénique ou pour la transplantation d’organes, suggère Levental. « Il me semble que les principes d’adaptation des enzymes liées à la membrane ne sont peut-être pas très différents de ceux des enzymes classiques. »

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